В нашей онлайн базе уже более 10821 рефератов!

Список разделов
Самое популярное
Новое
Поиск
Заказать реферат
Добавить реферат
В избранное
Контакты
Украинские рефераты
Статьи
От партнёров
Новости
Крупнейшая коллекция рефератов
Предлагаем вам крупнейшую коллекцию из 10821 рефератов!

Вы можете воспользоваться поиском готовых работ или же получить помощь по подготовке нового реферата практически по любому предмету. Также вы можете добавить свой реферат в базу.

Азбука живой материи. Белки

Страница 3

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ .

.Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

.Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

.Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

.Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

1 2 [3] 4 5

скачать реферат скачать реферат

Новинки
Интересные новости


Заказ реферата
Заказать реферат
Счетчики

Rambler's Top100

Ссылки
Все права защищены © 2005-2022 textreferat.com